• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Cloning, expression, purification and characterisation of a thermostable chitinase from Bacillus licheniformis A1

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (335.5Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/openAccess

Tarih

2008

Yazar

Sandallı, Cemal
Kaçağan, Murat
Çanakcı, Sabriye
Belduz, Ali Osman

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Sandallı, C., Kaçağan, M., Çanakçı, S. & Belduz, A.O. (2008). Cloning, expression, purification and characterisation of a thermostable chitinase from Bacillus licheniformis A1. Annals of Microbiology, 58(2), 245-251. http://doi.org/10.1007/BF03175324

Özet

The chitinase B gene (ch/B65) of Bacillus licheniformis A1 (BlicA1) isolated from Diyadin hotspring in Turkey was cloned and sequenced. The gene is 1779 bp long and encodes a protein 592 amino acids with a 35-amino acid signal peptide at N-terminal. The gene has 99% percent similarity to chiB gene of Bacillus licheniformis under the GenBank number AY205293. The gene without signal peptide was overexpressed in Escherichia coli and the recombinant protein purified by nickel affinity chromatography. The activity of enzyme was shown on SDS-PAGE with the flourogenic substrate 4-methylumbelliferyl ß-D-N,N?-diacetylchitobioside. Kinetic characterisation of the enzyme was performed at 65 °C by using chromogenic substrate p-nitrophenyl N,N?-diacetyl-ß-D-chitobioside, and Km and V max were found to be 0.02 ?M and 1017 U/mg protein, respectively. Enzyme has maximal activity at pH 6.0 and was stable over a broad pH range of 5.0-9.0 for 24 h at room temperature and 4 h at 65 °C. Enzyme was 60% stable at 65 °C for 1.5 h. The inhibition or activation of some substances on the activity of enzyme was determined. High kinetic properties of enzyme open the possibility of an extensive structural and enzyme-substrate interaction studies.

Kaynak

Annals of Microbiology

Cilt

58

Sayı

2

Bağlantı

https://doi.org/10.1007/BF03175324
https://hdl.handle.net/11436/3943

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [594]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6023]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.