• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Characterization and inhibition studies of carbonic anhydrase from gill of Russian Sturgeon Fish (Acipenser gueldenstaedtii)

Göster/Aç

Tam Metin / Full Text (545.2Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2016

Yazar

Dincer, Barbaros
Ekinci, Arife Pınar
Akyüz, Gülay
Kurtoğlu, İlker Zeki

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Dinçer, B., Ekinci, A. P., Akyüz, G., & Kurtoğlu, İ. Z. (2016). Characterization and inhibition studies of carbonic anhydrase from gill of Russian Sturgeon Fish (Acipenser gueldenstaedtii). Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry, 31(6), 1662–1665. https://doi.org/10.3109/14756366.2015.1076810

Özet

An alpha-carbonic anhydrase (CA, EC 4.2.1.1) was purified and characterized kinetically from gill of Acipenser gueldenstaedtii as an endangered sturgeon species. the carbonic anhydrase was purified 66-folds with yield 20.7% by Sepharose-4B-L-tyrosine-sulfanilamide affinity column and the specific activity was determined as 222.2 EU/mg protein. K-m and V-max kinetic values for gill carbonic anhydrase were calculated by a Lineweaver-Burk graph using p-nitrophenol acetate (p-NPA) as a substrate, and was defined as 2.5mM and 5 x 10(6) mu M/min, respectively. It was observed that CA from the sturgeon gill in the presence of the sulfanilamide and acetazolamide as an inhibitor had very low IC50 values such as 13.0 and 0.1 mu M, respectively. in addition, it was determined that the enzyme was inhibited by Fe-2+,Fe- Co-2+,Co- Ni2+, and Zn2+-Ba2+ with the IC50 values of 0.2, 1.7, 1.2, and 1.1 mM, respectively.

Kaynak

Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry

Cilt

31

Sayı

6

Bağlantı

https://doi.org/10.3109/14756366.2015.1076810
https://hdl.handle.net/11436/2654

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [476]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5988]
  • SUF, Su Ürünleri Yetiştiriciliği Bölümü Koleksiyonu [162]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.