• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Cloning, purification and characterization of acetyl Xylane esterase from anoxybacillus flavithermus DSM 2641(T) with activity on low molecular-weight acetates

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (1.452Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2015

Yazar

Eminoğlu, Ayşenur
Ülker, Serdar
Sandallı, Cemal

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Eminoglu, A., Ulker, S., Sandalli, C. (2015). Cloning, purification and characterization of acetyl Xylane esterase from anoxybacillus flavithermus DSM 2641(T) with activity on low molecular-weight acetates. Protein Journal, 34(4), 237-242. https://doi.org/10.1007/s10930-015-9618-x

Özet

Family 4 carbohydrate esterases (CE-4) have deacetylate different forms of acetylated poly/oligosaccharides in nature. This family is recognized with a specific polysaccharide deacetylase domain assigned as NodB homology domain in their secondary structure. Most family 4 carbohydrate esterases have been structurally and biochemically characterized. However, this is the first study about the enzymological function of pdaB-like CE4s from thermophilic bacterium Anoxybacillus flavithermus DSM 2641(T). A. flavithermus WK1 genome harbors five putative CE4 family genes. One of them is 762 bp long and encodes a protein of 253 amino acids in length and it was used as reference sequence in this study. It was described as acetyl xylane esterase (AXE) in genome project and this AfAXE gene was amplified without signal sequence and cloned. the recombinant protein was expressed in E. coli BL21 (DE3), purified by nickel affinity chromatography and its purity was visualized on SDS-PAGE. the activity of the recombinant enzyme was shown by zymogram analysis with alpha-naphtyl acetate as a substrate. the enzyme was characterized spectrophotometrically using chromogenic p-nitrophenyl acetate. Optimum temperature and pH were determined as 50 A degrees C and 7.5, respectively. Km and Vmax were determined as 0.43 mM and 3333.33 U/mg, respectively under optimum conditions. To our knowledge this is the first enzymological characterization of a pdaB-like family 4 carbohydrate esterase from the members of Anoxybacillus genus.

Kaynak

Protein Journal

Cilt

34

Sayı

4

Bağlantı

https://doi.org/10.1007/s10930-015-9618-x
https://hdl.handle.net/11436/2786

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [592]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6011]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.