• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Characterization of a novel xylose isomerase from Anoxybacillus gonensis G2(T)

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (956.7Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/openAccess

Tarih

2014

Yazar

Yanmış, Derya
Karaoğlu, Hakan
Çolak, Dilşat Nigar
Sal, Fulya Ay
Çanakcı, Sabriye
Belduz, Ali Osman

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Yanmis, D., Karaoglu, H., Colak, D.N., Sal, F.A., Canakci, S., Belduz, A.O., (2014). Characterization of a novel xylose isomerase from Anoxybacillus gonensis G2(T). Turkish Journal of Biology, 38(5), 586-592. https://doi.org/10.3906/biy-1403-76

Özet

The xylA gene encoding xylose isomerase from Anoxybacillus gonensis G2(T) has been cloned and successfully expressed in E. coli. Xylose isomerase was purified 10.98-fold by heat-shock and sequential column chromatography techniques to homogeneity, and the biochemical properties of the enzyme were characterized. the optimum temperature of the enzyme was 85 degrees C and maximum activity was observed at a pH of 6.5. Its Km and Vmax values were calculated as 25 +/- 2 mM and 0.12958 +/- 0.002 mu mol/min/mg protein, respectively. the effects of various metal ions on the xylose isomerase were examined. Divalent cations Co2+, Mg2+, and Mn2+ were essential for xylose isomerase activity; however, bivalent metal ions (Ca2+, Hg2+, Ni2+, Zn2+, Fe2+, and Cu2+) showed inhibitory effects. This is the first report of characterization of the xylose isomerase of Anoxybacillus spp. According to results obtained from this study, xylose isomerase is a promising candidate for industrial applications in production of xylulose and ribose.

Kaynak

Turkish Journal of Biology

Cilt

38

Sayı

5

Bağlantı

https://doi.org/10.3906/biy-1403-76
https://hdl.handle.net/11436/3194

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [589]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6000]
  • Su Ürünleri Temel Bilimler Bölümü Koleksiyonu [272]
  • TR-Dizin İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2844]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.