• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Characterızatıon of catalytıc carboxylate trıad ın non-replıcatıve dna polymerase III (pol E) of Geobacillus kaustophilus HTA

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2012

Yazar

Sandallı, Cemal
Singh, Kamalendra
Modak, Mukund J.

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Sandallı, C., Singh, K., Modak, MJ. (2012). Characterızatıon of catalytıc carboxylate trıad ın non-replıcatıve dna polymerase III (pol E) of Geobacillus kaustophilus HTA. Cellular and Molecular Biology, 58(1), 44-49.

Özet

Three aspartic acid residues D378, D380 and D531 form the catalytic carboxylate triad in Geobacillus kaustophilus (Gka) DNA polymerase III alpha-subunit homolog, pol E. We cloned, expressed and purified wild type (WT), alanine (D -> A) and glutamate (D -> E) mutant enzymes of D378, D380 and D531. the WT and mutant enzymes were biochemically characterized for DNA binding, dNTP binding and catalytic activity in the presence of two metal ions (Mg2+ and Mn2+). the polymerase activity of all mutant enzymes was lost in the presence Mg2+, whereas D378E and D531E mutant enzymes showed about 35 and 60 percent activity, with Mn2+. D380E mutant enzyme did not show noticeable activity with either metal ions suggesting its absolute requirement in polymerase reaction. Kinetic characterization of individual mutant proteins showed that the template-primer binding affinity (K-D.DNA) did not change due to both D -> A or D -> E mutation. the K-M.dNTP for D378E and D531E increased by about 10- and 100-fold, compared to WT enzyme implicating the function of these residues in dNTP binding. Based on these results and the analysis of the available crystal structures of the homologous enzyme species in their apo and E. DNA. dNTP ternary complex forms, we conclude that D378 and D531 are mainly responsible for the binding of metal chelated substrate dNTP, while D380 is solely responsible for the chemical step of phosphodiester bond formation.

Kaynak

Cellular and Molecular Biology

Cilt

58

Sayı

1

Bağlantı

https://doi.org/10.1170/T919
https://hdl.handle.net/11436/3437

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [589]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5994]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.