• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Cloning, expression and characterization of xylose isomerase from thermophilic Geobacillus caldoxylosilyticus TK4 strain

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (725.1Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/openAccess

Tarih

2011

Yazar

Faiz, Özlem
Çolak, Ahmet
Kolcuoğlu, Yakup
Ertunga, Nagihan Sağlam

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Faiz, Ö., Çolak, A., Kolcuoğlu, Y. & Ertunga, N.S. (2011). Cloning, expression and characterization of xylose isomerase from thermophilic Geobacillus caldoxylosilyticus TK4 strain. Turkish Journal of Biochemistry, 36(1), 6-14.

Özet

Aim: To clone the gene of Xylose isomerase (XyI) from thermophilic Geobacillus cal-doxylosilyticus TK4 strain and to express and characterize this enzyme. Methods: XyI gene of Geobacillus caldoxylolyticus was cloned into pET28a(+) vector and expressed in Escherichia coli. The recombinant protein was purified by using nickel affinity chromatography and characterization of the purified enzyme was done. Results: The recombinant enzyme had 1326 bp and optimum pH and temperature of the XyI were found to be 6.5 and 80°C, respectively. At 4.0-9.0 pH range and 4°C, after 15 days incubation, the enzyme was quite stable. The enzyme retained nearly 80% of its original activity after 3 hours incubation at 60°C and 70°C. In the presence of glucose as substrate, Km and Vmax values of the XyI were determined as 20.58 mM and 0.67 U/ mg protein, respectively. Conclusion: A XyI gene from Geobacillus caldoxylosilyticus TK4 was cloned and expressed in E. coli. The XyI shared common characteristics with known XyIs in terms of conserved amino acid residues, electrophoretic behaviour and kinetic parameters. The recombinant XyI may be used in industrial applications need high temperatures and low pHs. © TurkJBiochem.com.

Kaynak

Turkish Journal of Biochemistry

Cilt

36

Sayı

1

Bağlantı

https://hdl.handle.net/11436/3448

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.