• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Cloning, expression and characterization of highly thermo- and pH-stable maltogenic amylase from a thermophilic bacterium Geobacillus caldoxylosilyticus TK4

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (734.8Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2010

Yazar

Kolcuoğlu, Yakup
Çolak, Ahmet
Faiz, Özlem
Belduz, Ali Osman

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Kolcuoğlu, Y., Çolak, A., Faiz, Ö. & Belduz, A.O. (2010). Cloning, expression and characterization of highly thermo- and pH-stable maltogenic amylase from a thermophilic bacterium Geobacillus caldoxylosilyticus TK4. Process Biochemistry, 45(6), 821-828. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2010.02.001

Özet

Maltogenic amylases (MAases), a subclass of cyclodextrin (CD)-hydrolyzing enzymes, belong to glycoside hydrolase family 13. A gene corresponding to MA in Geobacillus caldoxylosilyticus TK4 (GcaTK4MA) was cloned into pET28a(+) vector and expressed in Escherichia coli with 6xHis-tag at the N-terminus. Herein, we report on the biochemical properties of a new thermo- and pH-stable MA. GcaTK4MA has similar properties those of other MAases in terms of the primary structure, preference for CD over starch and having an extra domain at its N- and C-terminals. The recombinant protein was purified efficiently by using one-step nickel affinity chromatography. The purified enzyme exhibited optimal activity for ?-CD hydrolysis at 50 °C and pH 7.0. When the enzyme was separately incubated at 4 °C and 50 °C in the buffer solutions (pH 3.0-9.0) up to 7 days, it was seen that the enzyme had the higher stability at 50 °C than 4 °C. The enzyme retained about 80% of its original activity when it was incubated at 50 °C for 7 days. The enzyme activity was significantly inhibited by SDS and EDTA at the final concentration of 1%. These results suggest that this is the first reported MA having an extremely pH- and thermal stabilities. © 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved.

Kaynak

Process Biochemistry

Cilt

45

Sayı

6

Bağlantı

https://doi.org/10.1016/j.procbio.2010.02.001
https://hdl.handle.net/11436/3766

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.