• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

ATM kinase phosphorylates Ser15 of p53 in a pH-dependent manner

Göster/Aç

Tam Metin / Full Text (1.324Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/openAccess

Tarih

2024

Yazar

Pektaş, Serap

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Pektaş, S. (2024). ATM kinase phosphorylates Ser15 of p53 in a pH-dependent manner. Trakya University Journal of Natural Sciences, 25(2), 177-186. https://doi.org/10.23902/trkjnat.1499251

Özet

The phosphorylation of Ser15 in the transactivation domain (TAD) of the tumor suppressor protein 53 (p53) by ataxia-telangiectasia mutated (ATM) kinase is a crucial step in the tumor suppressor function of p53. An understanding of the factors that affect the rate of Ser15 phosphorylation may provide new strategies for the manipulation of the ATM-p53 pathway in cancer therapy. In this study, the effect of electrostatic interactions between ATM and p53 was investigated by measuring the phosphorylation of Ser15 at varying pH ranges from 5 to 9. To achieve this, two different kinase assay methods were utilized: the ELISA technique, which directly quantifies the phosphorylated Ser15, and the Universal Kinase Assay, which assesses the formation of ADP. The results revealed that Ser15 phosphorylation was pH-dependent, with higher phosphorylation rates observed in the alkaline range. To ascertain whether the lower phosphorylation rates observed at acidic pH were due to protein denaturation, a pH-dependent solubility profile was generated using the CamSol server. The obtained results demonstrated comparable solubility rates within the pH range of the kinase assays performed. Furthermore, the significance of negatively charged residues in TAD1-39 was evaluated by substituting Asp and Glu residues with hydrophobic and uncharged hydrophilic residues in TAD1-39 using ChimeraX and subsequently comparing their interactions with the ATM using the protein-protein docking server HADDOCK2.4. The results of the docking simulations indicated that the alteration of negatively charged residues with uncharged ones resulted in a reduction in the efficiency of the interaction between the ATM and TAD1-39. In conclusion, it can be stated that electrostatic interactions between the ATM and TAD are important for optimal Ser15 phosphorylation.

Kaynak

Trakya University Journal of Natural Sciences

Cilt

25

Sayı

2

Bağlantı

https://doi.org/10.23902/trkjnat.1499251
https://hdl.handle.net/11436/9762

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.