• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

A novel endo-β-1,4-xylanase from Pediococcus acidilactici GC25; purification, characterization and application in clarification of fruit juices

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (832.4Kb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2019

Yazar

Adıgüzel, Gülşah
Faiz, Özlem
Şişecioğlu, Melda
Sarı, Bilge
Baltacı, Özkan
Akbulut, Sümeyya
Genç, Berna
Adıgüzel, Ahmet

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Adiguzel, G., Faiz, O., Sisecioglu, M., Sari, B., Baltaci, O., Akbulut, S., Genc, B., & Adiguzel, A. (2019). A novel endo-β-1,4-xylanase from Pediococcus acidilactici GC25; purification, characterization and application in clarification of fruit juices. International journal of biological macromolecules, 129, 571–578. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.02.054

Özet

A novel extracellular xylanase was purified and characterized from Pediococcus acidilactici GC25 (GenBank number: MF289522). the purification was 4.6-fold with a yield of 43.61% through acetone precipitation, Q-Sepharose, and CM-Sepharose ion change chromatography. the molecular weight of the enzyme was 48.15 kDa, and the optimum pH and temperature were 7.0 and 40 degrees C, respectively. the maximum activity was observed between 20 and 50 degrees C. Although it was active within a wide pH range (pH 2.0-9.0), it retained over 85% of its activity after 24 h incubation; and over 70% of its activity after 168 h incubation in neutral and alkaline pH. It was observed that the enzyme showed high stability with K+, Ba2+, Cd2+, Co2+, Sr2+, Mg2+, Ca2+, Al3+, Zn2+, and Ni2+ ions. the K-m and V-max for the xylanase were 3.10 mg mL(-1) and 4.66 U/mg protein, respectively. It was determined that treatment of different fruit juices with P. acidilactici GC25 xylanase improved the clarification. the highest increase in the reducing sugar amount and decrease in the turbidity was 24.47 +/- 1.08 and 21.22 +/- 0.58 for peach juice at 0.15 U/mL enzyme concentration. These results showed that the xylanase purified from P. acidilactici GC25 may have a wide potential in biotechnological processes of the food and baking industry. (C) 2019 Elsevier B.V. All rights reserved.

Kaynak

International Journal of Biological Macromolecules

Cilt

129

Bağlantı

https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.02.054
https://hdl.handle.net/11436/1528

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.