• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

New xylanolytic enzyme from Geobacillus galactosidasius BS61 from a geothermal resource in Turkey

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (1.091Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2018

Yazar

Sarı, Bilge
Faiz, Özlem
Genç, Berna
Şişecioğlu, Melda
Adıgüzel, Ahmet
Adıgüzel, Gülşah

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Sari, B., Faiz, O., Genc, B., Sisecioglu, M., Adiguzel, A., & Adiguzel, G. (2018). New xylanolytic enzyme from Geobacillus galactosidasius BS61 from a geothermal resource in Turkey. International journal of biological macromolecules, 119, 1017–1026. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.07.166

Özet

In this study, isolation, conventional and molecular characterizations of ten thermophilic bacteria from Rize/Ayder were carried out. Xylanase from Geobacillus galactosidasius BS61 (GenBank number: 10(447660) was purified by acetone precipitation, Diethylaminoethyl-cellulose and Sephadex G-100 chromatographies. the xylanase of G. galactosidasius BS61 in clarifying fruit juice was also investigated. Enzyme was purified 29.80-fold with 75.18% yield; and molecular weight was determined as 78.15 kDa. the optimum temperature of xylanase was 60 degrees C. the enzyme activity was maintained fully after 24 h and over 50% after 168 h at pH 4.0-10.0, while optimum pH was 7.0. K-m and V-max for beech wood xylan were measured as 3.18 mg mL(-1), 123 U mg protein(-1). in addition, Ca2+, Na+, Al3+, Zn2+, Cd2+, Mg2+, Ni2+, Cu2+ had decreasing effect on enzyme activity, while enzyme activity had been protected against anions, especially HSO3- and HPO42- stimulated enzyme activity. Xylanase applications (with 15 U/mL enzyme activity) in orange and pomegranate juices were increased; and the sugar and turbidity amounts were reduced 17.36% +/- 1.18 and 30.52 +/- 1.23, respectively. These results indicated that the xylanase of G. galactosidasius BS61 has biotechnological potential in juice clarification due to its stability against metal ions, chemicals and high pH-values. (C) 2018 Elsevier B.V. All rights reserved.

Kaynak

International Journal of Biological Macromolecules

Cilt

119

Bağlantı

https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.07.166
https://hdl.handle.net/11436/1734

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.