• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

A simple and efficient synthesis of novel inhibitors of alpha-glucosidase based on benzimidazole skeleton and molecular docking studies

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (1.929Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2016

Yazar

Özil, Musa
Emirik, Mustafa
Etlik, Semiha Yılmaz
Ülker, Serdar
Kahveci, Bahittin

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Ozil, M., Emirik, M., Etlik, S., Ulker, S., Kahveci, B. (2016). A simple and efficient synthesis of novel inhibitors of alpha-glucosidase based on benzimidazole skeleton and molecular docking studies. Bioorganic Chemistry, 68, 226-235. https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2016.08.011

Özet

A novel series of benzimidazole derivatives were prepared starting from o-phenylenediamine and 4-nitro-o-phenylenediamine with iminoester hydrochlorides. Acidic proton in benzimidazole was exchanged with ethyl bromoacetate, then ethyl ester group was transformed into hydrazide group. Cyclization using CS2/KOH leads to the corresponding 1,3,4-oxadiazole derivative, which was treated with phenyl isothiocyanate resulted in carbothioamide group, respectively. As the target compounds, triazole derivative was obtained under basic condition and thiadiazole derivative was obtained under acidic condition from cyclization of carbothioamide group. Most reactions were conducted using both the microwave and conventional methods to compare yields and reaction times. All compounds obtained in this study were investigated for alpha-glucosidase inhibitor activity. Compounds 6a, 8a, 4b, 5b, 6b and 7b were potent inhibitors with IC50 values ranging from 10.49 to 158.2 mu M. This has described a new class of alpha-glucosidase inhibitors. Molecular docking studies were done for all compounds to identify important binding modes responsible for inhibition activity of alpha-glucosidase. (C) 2016 Elsevier Inc. All rights reserved.

Kaynak

Bioorganic Chemistry

Cilt

68

Bağlantı

https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2016.08.011
https://hdl.handle.net/11436/2394

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [588]
  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.