• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Comparison of verona integron-borne metallo-beta-lactamase (VIM) variants reveals differences in stability and inhibition profiles

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (1.226Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/openAccess

Tarih

2016

Yazar

Makena, Anne
Düzgün, Azer Özad
Brem, Jurgen
McDonough, Michael A.
Rydzik, Anna M.
Abboud, Martine I.
Saral, Ayşegül
Çiçek, Ayşegül Çopur
Sandallı, Cemal
Schofield, Christopher J.

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Makena, A., Düzgün, A. Ö., Brem, J., McDonough, M. A., Rydzik, A. M., Abboud, M. I., Saral, A., Çiçek, A. Ç., Sandalli, C., & Schofield, C. J. (2015). Comparison of Verona Integron-Borne Metallo-β-Lactamase (VIM) Variants Reveals Differences in Stability and Inhibition Profiles. Antimicrobial agents and chemotherapy, 60(3), 1377–1384. https://doi.org/10.1128/AAC.01768-15

Özet

Metallo-beta-lactamases (MBLs) are of increasing clinical significance; the development of clinically useful MBL inhibitors is challenged by the rapid evolution of variant MBLs. the Verona integron-borne metallo-beta-lactamase (VIM) enzymes are among the most widely distributed MBLs, with > 40 VIM variants having been reported. We report on the crystallographic analysis of VIM-5 and comparison of biochemical and biophysical properties of VIM-1, VIM-2, VIM-4, VIM-5, and VIM-38. Recombinant VIM variants were produced and purified, and their secondary structure and thermal stabilities were investigated by circular dichroism analyses. Steady-state kinetic analyses with a representative panel of beta-lactam substrates were carried out to compare the catalytic efficiencies of the VIM variants. Furthermore, a set of metalloenzyme inhibitors were screened to compare their effects on the different VIM variants. the results reveal only small variations in the kinetic parameters of the VIM variants but substantial differences in their thermal stabilities and inhibition profiles. Overall, these results support the proposal that protein stability may be a factor in MBL evolution and highlight the importance of screening MBL variants during inhibitor development programs.

Kaynak

Antimicrobial Agents and Chemotherapy

Cilt

60

Sayı

3

Bağlantı

https://doi.org/10.1128/AAC.01768-15
https://hdl.handle.net/11436/2569

Koleksiyonlar

  • FEF, Biyoloji Bölümü Koleksiyonu [592]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [6011]
  • TF, Temel Tıp Bilimleri Bölümü Koleksiyonu [699]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.